細胞膜的流動性

　　是指構成膜的脂和蛋白質分子的運動性。膜的流動性不僅是膜的基本特性之一，也是細胞進行生命活動的必要條件。

　　任何物質進出細胞必須經過細胞膜，其構造寬度約是5~10納米（nm）。辛格(Singer)和尼克松(Nicolson)于1972年提出流體鑲嵌模型（Fluid Mosaic Model），說明細胞膜是由雙層脂膜（lipid bilayer）合而為一構成的單層生物膜。雙層脂膜的外面兩層是具有極性的親水性磷脂質（phospholipid）頭部（各約1.5納米），中間是非極性的厭水性（親油性）脂肪酸尾端（約3納米），磷脂質分子間有約0.5納米的空隙，是種流體式的動態平衡，物質可以在膜上移動或聚合。

　　=>藍海生技效法此細胞膜的流動性觀念，在冷卻水系統成功應用，研發出W06冷效增強劑。

　　生化酶（Enzyme，又稱酵素）

　　指具有生物催化功能的高分子物質。在酶的催化反應體系中，反應物分子被稱為受質，受質通過酶的催化轉化為另一種分子。幾乎所有的細胞活動進程都需要酶的參與，以提高效率。與其他非生物催化劑相似，酶通過降低化學反應的活化能（用Ea或ΔG‡表示）來加快反應速率，大多數的酶可以將其催化的反應之速率提高上百萬倍；同樣，酶作為催化劑，本身在反應過程中不被消耗，也不影響反應的化學平衡。與其他非生物催化劑不同的是，酶具有高度的專一性，只催化特定的反應或產生特定的構型。目前已知的可以被酶催化的反應有約4000種。

　　生化酶本質為蛋白質，不同種酶之間的大小差別非常大，從62個胺基酸殘基的4-草酰巴豆酯互變異構酶（4-oxalocrotonate tautomerase）到超過2500個殘基的動物脂肪酸合酶。酶的三維結構決定了它們的催化活性和機理。大多數的酶都要比它們的催化受質大得多，并且酶分子中只有一小部分（3-4個胺基酸殘基）直接參與催化反應。這些參與催化殘基加上參與結合受質的殘基共同形成了發生催化反應的區域，這一區域就被稱為「活性中心」或「活性位點」 (Active site)。有許多酶含有能夠結合其催化反應所必需的輔因子的結合區域。此外，還有一些酶能夠結合催化反應的直接或間接產物或者受質；這種結合能夠增加或降低酶活，是一種反饋調節(Feedback regulation)手段。

　　最近的一些研究揭示了酶內部的動態作用與其催化機制之間的聯系。酶內部的動態作用可以描述為其內部組成組件（小的如一個胺基酸、一組胺基酸；大的如一段環區域、一個α螺旋或相鄰的β鏈；或者可以是整個結構域）的運動，這種動態運動可以發生在從飛秒（10−15秒；10的15次方分之1秒）到秒的不同時間尺度。通過這種動態作用，整個酶分子結構中的胺基酸殘基就都可以對酶催化作用施加影響。蛋白質動態作用在許多酶中都起到關鍵作用，而是小的快速運動還是大的相對較慢的運動起作用更多是依賴于酶所催化的反應類型。

　　但必須指出的是，這種時間依賴的動態進程不大可能幫助提高酶催化反應的速率，因為這種動態運動是隨機發生的，并且速率常數取決于到達中間態的幾率（P）（P = exp {ΔG‡/RT}）。而且，降低ΔG‡需要相對較小的運動（與在溶液反應中的相應運動相比）以達到反應物與產物之間的過渡態。

　　一般情況下，酶在常溫、常壓和中性水溶液條件下可以正常發揮催化活性。在極端條件下，包括高溫、過高或過低pH條件等，酶會失去催化活性，這被稱為酶的失活。但也有一些酶則偏好在非常條件下發揮催化功能，如嗜熱菌中的酶在高溫條件下反而具有較高活性，嗜酸菌中的酶又偏好低pH條件。

　　=>酵素至微至柔，酵素快速內部動態運動，酵素作為催化劑，本身在反應過程中不被消耗，也不影響反應的化學平衡，催化能量幾近無限!

　　布朗運動 / 隨機漫步 (Random walk)

　　布朗運動過程是一種常態分布的獨立增量連續隨機過程。在公元1827年英國植物學羅伯特·布朗利用一般的顯微鏡觀察懸浮于水中由花粉所迸裂出之微粒時，發現微粒會呈現不規則狀的運動，因而稱它布朗運動。布朗運動也能測量原子的大小，因為就是有水中的水分子(水分子直徑約0.3nm)對微粒的碰撞產生的，而不規則的碰撞越明顯，就是原子越大，因此根據布朗運動，定義原子的直徑為10-8厘米〈即1埃米或0.1納米〉 注：1 納米 = 10埃米(記為Å)。

　　=>酵素隨機不規則狀的漫步，無微不至! 無孔不入!

　　弦理論(String theory)

　　長期以來，弦理論一直標榜是最可能成為「萬有理論」（the theory of everything）的學說，許多學者認為弦理論可望一統物理學，下探微乎其微之小、上探浩瀚寰宇之大的物質結構。然而，弦理論無法作出可經實驗驗證的預測，則是眾所詬病及奚落的一點。但現在，倫敦帝國理工學院（Imperial College London）及美國史丹佛大學（Stanford University）的物理學家，已連手找出弦理論實用之處，雖然與萬有理論無關，但解釋了「量子纏結」（quantum entanglement）的現象。

　　根據弦理論，物質的最小單位其實可拆解到比電子跟夸克（quarks）還小，是一小圈一小圈振動的能量弦線；弦線移動及振動的頻率不一，因而形成質量及電 荷等特性殊異的各種粒子。這個新穎的觀點可統整所有基本作用力，解釋基本粒子的成因，并將愛因斯坦（Albert Einstein）的廣義相對論與量子力學結合。但要完成上述任務，弦理論必須將額外的六維時空緊化，塞進目前我們習以為常的四維時空概念。

(糾纏的弦)

　　(丙糖磷酸異構酶（TIM）三維結構的飄帶圖和半透明的蛋白表面圖顯示。丙糖磷酸異構酶是典型的TIM桶折迭，圖中用不同顏色來表示該酶中所含有的兩個TIM桶折迭結構域。)

　　生化酶結構

　　與其他非酶蛋白相似，酶能夠折迭形成多種三維結構類型。有一部分酶是由多個亞基所組成的復合物酶。除了嗜熱菌中的酶以外，大多數酶在高溫情況下會發生「去折迭」，其三維結構和酶活性被破壞；對于不同的酶，這種去折迭的可逆性也有所不同。

　　=>生化酶在常溫常壓下即具有瞬雷不及掩耳之催化能量，加上生化酶之三維結構糾纏折迭現象很普遍常見，酵素至柔!

　　【天下之至柔，馳騁天下之至堅，無有入無間。吾是以知無為之有益。不言之教，無為之益，天下希及之?！?老子第四十三章)

　　『天下最柔軟的東西能駕御天下最堅硬的東西，無形的力量能穿透沒有間隙的事物。我因此知道無為的好處?！覆谎浴沟慕虒?，「無為」的好處，天下很少能夠做得到的?！?/p>

　　倘若那位高人能從體會生化酶去推算驗證宇宙弦理論，肯定突破性轟動科技界？!

　　=>「生化超弦理論」正是藍海生技的理論基礎所在!

　　藍海生技 生物酶研究中心

　　2012.06.03